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Investigadores cántabros, en colaboración con el CSIC, han demostrado el papel que juega la proteína TBCC, implicada en los procesos tumorales, en la división celular. Hasta ahora no se conocía su estructura tridimensional completa ni su función in vivo.
El trabajo conjunto de varios equipos de investigación ha permitido resolver la estructura de la proteína TBCC gracias a técnicas de Resonancia Magnética Nuclear (RMN). Aunque recientemente esta proteína fue implicada en el control de la proliferación de células cancerosas, no se conocía su función in vivo ni su estructura tridimensional completa.
Gracias a la aplicación de técnicas de alta resolución de microscopía de fluorescencia, en las que el grupo cántabro es especialista, los científicos han determinado que TBCC es una proteína implicada en la estabilidad del centrosoma de la célula, principalmente durante la mitosis, y que cambios en su expresión dan lugar a defectos en el huso mitótico que podrían dar lugar a fallos en la división celular.
En este trabajo han participado investigadores de la Universidad de Cantabria, el IFIMAV (Instituto de Formación e Investigación Marqués de Valdecilla) y del Instituto de Química-Física Rocasolano IQFR de Madrid (centro del CSIC).
Los estudios han permitido además investigar la interacción de TBCC con la tubulina de los microtúbulos –partes de la célula- y descubrir interacciones rápidas que no serían visibles de otras maneras.
Los investigadores cántabros tienen una larga trayectoria de colaboración con el Instituto Rocasolano. Ambos equipos participan, junto a otros ocho grupos, en el proyecto “Centrosoma 3D”, centrado en el estudio estructural y funcional de este órgano, que juega un importante papel en el proceso de división celular. Numerosos estudios vinculan las alteraciones del centrosoma con la agresividad de los tumores y la aparición de enfermedades.
El equipo dirigido por el profesor Juan Carlos Zabala, del Departamento de Biología Molecular de la UC, en estrecha colaboración con el equipo de la doctora Marta Bruix, del grupo de Estructura, Dinámica e Interacciones de Proteínas por RMN del Instituto Rocasolano, han llevado a cabo parte de este trabajo en las avanzadas infraestructuras del Laboratorio de RMN de Alto Campo del IQFR-CSIC.
Referencia bibliográfica:
Garcia-Mayoral MF, Castaño R, Fanarraga ML, Zabala JC, Rico M, et al. (2011) "The Solution Structure of the N-Terminal Domain of Human Tubulin Binding Cofactor C Reveals a Platform for Tubulin Interaction". PLoS ONE 6(10): e25912. doi:10.1371/journal.pone.0025912
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