Los investigadores Ulrich Hartl, Arthur Horwich, Kazutoshi Mori y Peter Walter identificaron los procesos moleculares de los que depende el plegamiento de las proteínas, un mecanismo imprescindible para que lleven a cabo sus funciones en el organismo, así como la respuesta que se desencadena para repararlas o eliminarlas cuando no se pliegan adecuadamente.
Según un estudio del Instituto de Investigación Biomédica de Barcelona, la activación de la chaperona Hsp70 disminuye la formación de agregados del receptor de andrógenos, que dan lugar a atrofia muscular en pacientes con enfermedad de Kennedy. Los resultados de este trabajo también podrían ser de utilidad en la búsqueda de un tratamiento para el cáncer de próstata resistente a la castración.
Investigadores del CNIO han utilizado la criomicroscopía electrónica para describir cómo se regula el ‘motor energético’ de uno de los complejos proteicos implicados en cáncer, una potencial diana para reducir el crecimiento de tumores.
Un trabajo realizado por científicos de España y EE UU ha desvelado cómo funcionan un tipo de proteínas celulares: las chaperonas, en concreto las Hsp70. Como si fueran máquinas nanométricas, las Hsp70 generan fuerza sobre otras proteínas, como la clatrina, a través de colisiones y estiramientos para romper uniones entre ellas o transportarlas a través de las membranas de distintos compartimentos celulares.
Un estudio, publicado en la revista Nature Communications, demuestra, gracias a la microscopía electrónica en 3D, que una molécula de la proteína co-chaperona Hop media la transferencia del sustrato en la maquinaria de plegamiento formado por las chaperonas Hsp70/Hsp90.
En colaboración con la Universidad del País Vasco, expertos del Centro Nacional de Biotecnología han identificado una zona en la chaperona DnaJ que le permite adaptarse a proteínas diferentes. El hallazgo ha sido publicado recientemente en The Journal of Biological Chemistry.
